2024年4月11日发(作者：)
宝枫林
ATP的生成、储存和利用
一、ATP的生成方式
体内ATP生成有两种方式
(一)底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 底物分子中的能量直接以高能键
形式转移给ADP生成ATP，这个过程称为底物水平磷酸化，这一磷酸化过程在胞浆和线粒
体中进行，
(二)氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 氧化和磷酸化是两个不同的概念。氧化是
底物脱氢或失电子的过程，而磷酸化是指ADP与Pi合成ATP的过程。在结构完整的线粒体
中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的，即氧化释放的能量用于ATP合成，这
个过程就是氧化磷酸化，氧化是磷酸化的基础，而磷酸化是氧化的结果。
机体代谢过程中能量的主要来源是线粒体，既有氧化磷酸化，也有底物水平磷酸化，以
前者为主要来源。胞液中底物水平磷酸化也能获得部分能量，实际上这是酵解过程的能量来
源。对于酵解组织、红细胞和组织相对缺氧时的能量来源是十分重要的。
二、氧化磷酸化偶联部位的测定
确定氧化磷酸化偶联部位通常用两种方法。
(一)P/0值测定 P/0值指在氧化磷酸化过程中消耗一克原子氧所消耗的无机磷的克原
子数，或者说消耗一克原子氧所生成的ATP的克分子数。P/0值实质上指的是呼吸过程中磷
酸化的效率。
测定P/0值的方法通常是在一密闭的容器中加入氧化的底物、ADP、Pi、氧饱和的缓冲
液，再加入线粒体制剂时就会有氧化磷酸化进行。反应终了时测定O2消耗量(可用氧电极
法)和Pi消耗量(或ATP生成量)就可以计算出P/0值了。在反应系统中加入不同的底物，可
测得各自的P/0值，结合我们所了解的呼吸链的传递顺序，就可以分析出大致的偶联部位
了。
(二)根据氧化还原电位计算电子传递释放的能量是否能满足ATP合成的需要
氧化还原反应中释放的自由能△G'O与反应底物和产物标准氧化还原电位差值(△E'O)
之间存在下述关系：△G'O=nF△E'O
式中n为氧化还原反应中电子转移数目，F为法拉弟常数(23.062千卡/克分子·伏特，或
宝枫林
96500库仑/克分子)。
一克分子ATP水解生成ADP与Pi所释放的能量为7.3千卡，凡氧化过程中释放的能量
大于7.3千，均有可能生成一克分子ATP，就是说可能存在有一个偶联部位，根据上式计算，
当n=2时，△E'O=0.1583V时可释放7.3千卡能量，所以反应底物与生成物的标准氧化还原
电位的变化大于0.1583V的部位均可能存在着一个偶联部位。
呼吸链磷酸化的全过程可用下述方程式表示
NADH+H++3ADP+3Pi+1/2O2→NAD++3ATP+4H2O
FADH2+2ADP+2Pi+1/2O2→FAD+2ATP+3H2O
三、氧化磷酸化中ATP生成的结构基础
ATP是由位于线粒体内膜上的ATP合成酶催化ADP与Pi合成的。ATP合成酶是一个大
的膜蛋白质复合体，分子量在480?00kD，是由两个主要组成(或称因子)构成，一是疏水的
F0，另一是亲水的F1，又称F0F1复合体。在电子显微镜下观察线粒体时，可见到线粒体内
膜基质侧有许多球状颗粒突起，这就是ATP合成酶，其中球状的头与茎是F1部分，分子量
为350?/P>380kD，由α3、β3、γ、δ、ε等9种多肽亚基组成，β与α亚基上有ATP结合部位；
γ亚基被认为具有控制质子通过的闸门作用；δ亚基是F1与膜相连所必需，其中中心部分为
质子通路；ε亚基是酶的调节部分，F0是由3?个大小不一的亚基组成，其中有一个亚基称为
寡霉素敏感蛋白质(oligomycinsensitivityconferringprotein,OSCP)，此外尚有一个蛋白
质部分为分子量28kD的因子，F0主要构成质子通道。
四、氧化磷酸化的偶联机制
有关氧化磷酸化的偶联机理已经作了许多研究，目前氧化磷酸化的偶联机理还不完全清
楚，50年代Slater及Lehninger提出了化学偶联学说，1964年Boear又提出了构象变化偶
联学说，这两种学说的实验依据不多，支持这两种观点的人已经不多了。目前多数人支持化
学渗透学说(chemiosmotic hypothesis)，这是英国生化学家ll于1961年提出的，当
时没有引起人们的重视，1966年他根据逐步积累的实验证据和生物膜研究的进展，逐步地
完善了这一学说。
氧化磷酸化的化学渗透学说的基本观点是：
1.线粒体的内膜中电子传递与线粒体释放H+是偶联的，即呼吸链在传递电子过程中释
放出来的能量不断地将线粒体基质内的H+逆浓度梯度泵出线粒体内膜，这一过程的分子机
发布者：admin，转转请注明出处：http://www.yc00.com/news/1712828477a2130008.html
评论列表（0条）